LIPASE (LPAZ)
LIPASE (LPAZ)
CAS No. : 82-76-8
EC No. : 201-438-7
Synonyms:
82-76-8;8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid; 8-(phenylamino)naphthalene-1-sulfonic acid; Phenylperi acid;N-Phenyl peri acid; 1-Anilino-8-naphthalenesulfonate; 1-Anilino-8-naphthalenesulfonic acid; 8-anilinonaphthalene-1-sulfonic acid; 8-Anilino-1-naphthalene sulfonic acid; ANS;1-Naphthalenesulfonic acid, 8-(phenylamino)-; Peri acid, phenyl-; 1-anilinonaphthalene-8-sulfonic acid; 1-(Phenylamino)-8-naphthalenesulfonic acid; 8-Anilinonaphthalene-1-sulphonic acid; ANSA;8-Anilino-1-Naphthalene Sulfonate; 1-Anilino-8-napthalenesulfonate; 8-Anilinonaphthalene-1-sulfonate; 1-anilino-8-naphthalene sulfonate; 1-Aniline-8-naphthalene sulfonate; Phenyl Peri Acid; Anilinonaphthalenesulfonic acid; 1,8-ANS; UNII-630I4V6051; NSC 1746; CHEMBL285527; CHEBI:39708; 1-Naphthalenesulfonic acid, 8-anilino-; AK116683; 630I4V6051; BDBM50126831; phenyl-peri acid; 2AN; 8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid, 98%; Lipase; Phenyl Acid; 2ans; EINECS 201-438-7; 1ow4;ACMC-209pqd; 8-(Phenylamino)-1-naphthalenesulfonic acid; CBMicro_015520; bmse000716; SCHEMBL43158; MLS001066405; DTXSID7058882; BDBM60927; CTK3E8376; FWEOQOXTVHGIFQ-UHFFFAOYSA-; NSC1746; 8-Anilinonaphthalene-1-sulphonate; HMS2743K15; HMS3604C13; 1-anilino-8-naphthalene sulphonate; 8-anilino-1-naphthalene sulphonate; KS-000011EU; NSC-1746;ZINC1532216; ANW-37619; MFCD00003998; STK372927; 1-anilino-8-naphthalene sulfonic acid; AKOS005447070; 1-(Phenylamino)-8-naphthalenesulfonate; 1-Phenyl-naphthylamine-8-sulfonic acid; 8-(phenylamino)naphthalenesulfonic acid; 8-anilino-1-naphthalene sulphonic acid; DB04474; MCULE-5203091991; odium 8-anilinonaphthalene-1-sulphonate; 1-ANILINO-8-naphthalene sulphonic acid; AC-24646; AS-62589; BP-30140; CC-03988; N-Phenyl-1-naphthylamine-8-sulfonic Acid; N-Phenyl-8-naphthylamine-1-sulfonic acid; OR323280; SMR000184487; T995; 8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid, 97%; AX8016291; DB-056657; 1-Naphthalenesulfonicacid, 8-(phenylamino)-; A0472; FT-0607353; NS00015093; ST51037127; 1-Naphthalenesulfonic acid, 8-anilino- (8CI); C11326; C-18712; J-200359; Q4644260; 8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid magnesium (Salt/Mix); 8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid magnesium salt (Salt/Mix); Sodium 8-anilinonaphthalene-1-sulphonate; Magnesium 8-(phenylamino)naphthalene-1-sulphonate; Ammonium 8-anilinonaphthalene-1-sulphonate; ammonium 8-anilinonaphthalene-1-sulphonate; 8-anilinonaphthalene-1-sulphonic acid; 8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid; lpaz; lipaz; LIPASE; LIPAZE; LIPAZ; LPAZ; LPASE; LPAZE; LPOZ; LIPOZ; lipoz; lpoz; LPOSE; LPASE; LPAS; lpas; lipas; aminoasit; amino acid; AMNOAST; AMINO ACID; AMNO ACD; AMINOASIT; 82-76-8;8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid; 8-(phenylamino)naphthalene-1-sulfonic acid; Phenylperi acid;N-Phenyl peri acid; 1-Anilino-8-naphthalenesulfonate; 1-Anilino-8-naphthalenesulfonic acid; 8-anilinonaphthalene-1-sulfonic acid; 8-Anilino-1-naphthalene sulfonic acid; ANS;1-Naphthalenesulfonic acid, 8-(phenylamino)-; Peri acid, phenyl-; 1-anilinonaphthalene-8-sulfonic acid; 1-(Phenylamino)-8-naphthalenesulfonic acid; 8-Anilinonaphthalene-1-sulphonic acid; ANSA;8-Anilino-1-Naphthalene Sulfonate; 1-Anilino-8-napthalenesulfonate; 8-Anilinonaphthalene-1-sulfonate; 1-anilino-8-naphthalene sulfonate; 1-Aniline-8-naphthalene sulfonate; Phenyl Peri Acid; Anilinonaphthalenesulfonic acid; 1,8-ANS; UNII-630I4V6051; NSC 1746; CHEMBL285527; CHEBI:39708; 1-Naphthalenesulfonic acid, 8-anilino-; AK116683; 630I4V6051; BDBM50126831; phenyl-peri acid; 2AN; 8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid, 98%; Lipase; Phenyl Acid; 2ans; EINECS 201-438-7; 1ow4;ACMC-209pqd; 8-(Phenylamino)-1-naphthalenesulfonic acid; CBMicro_015520; bmse000716; SCHEMBL43158; MLS001066405; DTXSID7058882; BDBM60927; CTK3E8376; FWEOQOXTVHGIFQ-UHFFFAOYSA-; NSC1746; 8-Anilinonaphthalene-1-sulphonate; HMS2743K15; HMS3604C13; 1-anilino-8-naphthalene sulphonate; 8-anilino-1-naphthalene sulphonate; KS-000011EU; NSC-1746;ZINC1532216; ANW-37619; MFCD00003998; STK372927; 1-anilino-8-naphthalene sulfonic acid; AKOS005447070; 1-(Phenylamino)-8-naphthalenesulfonate; 1-Phenyl-naphthylamine-8-sulfonic acid; 8-(phenylamino)naphthalenesulfonic acid; 8-anilino-1-naphthalene sulphonic acid; DB04474; MCULE-5203091991; odium 8-anilinonaphthalene-1-sulphonate; 1-ANILINO-8-naphthalene sulphonic acid; AC-24646; AS-62589; BP-30140; CC-03988; N-Phenyl-1-naphthylamine-8-sulfonic Acid; N-Phenyl-8-naphthylamine-1-sulfonic acid; OR323280; SMR000184487; T995; 8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid, 97%; AX8016291; DB-056657; 1-Naphthalenesulfonicacid, 8-(phenylamino)-; A0472; FT-0607353; NS00015093; ST51037127; 1-Naphthalenesulfonic acid, 8-anilino- (8CI); C11326; C-18712; J-200359; Q4644260; 8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid magnesium (Salt/Mix); 8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid magnesium salt (Salt/Mix); Sodium 8-anilinonaphthalene-1-sulphonate; Magnesium 8-(phenylamino)naphthalene-1-sulphonate; Ammonium 8-anilinonaphthalene-1-sulphonate; ammonium 8-anilinonaphthalene-1-sulphonate; 8-anilinonaphthalene-1-sulphonic acid; 8-Anilino-1-naphthalenesulfonic acid; lpaz; lipaz; LIPASE; LIPAZE; LIPAZ; LPAZ; LPASE; LPAZE; LPOZ; LIPOZ; lipoz; lpoz; LPOSE; LPASE; LPAS; lpas; lipas; aminoasit; amino acid; AMNOAST; AMINO ACID; AMNO ACD; AMINOASIT;
EN
LIPASE IUPAC Name 8-anilinonaphthalene-1-sulfonic acid
LIPASE InChI InChI=1S/C16H13NO3S/c18-21(19,20)15-11-5-7-12-6-4-10-14(16(12)15)17-13-8-2-1-3-9-13/h1-11,17H,(H,18,19,20)
LIPASE InChI Key FWEOQOXTVHGIFQ-UHFFFAOYSA-N
LIPASE Canonical SMILES C1=CC=C(C=C1)NC2=CC=CC3=C2C(=CC=C3)S(=O)(=O)O
LIPASE Molecular Formula C16H13NO3S
LIPASE CAS 82-76-8
LIPASE Related CAS 1445-19-8 (mono-hydrochloride)
LIPASE Deprecated CAS 54784-66-6
LIPASE European Community (EC) Number 201-438-7
LIPASE NSC Number 1746
LIPASE UNII 630I4V6051
LIPASE DSSTox Substance ID DTXSID7058882
LIPASE 1-anilino-8-naphthalenesulfonic acid
Property Name Property Value Reference
LIPASE Molecular Weight 299.3 g/mol
LIPASE XLogP3-AA 3.5
LIPASE Hydrogen Bond Donor Count 2
LIPASE Hydrogen Bond Acceptor Count 4
LIPASE Rotatable Bond Count 3
LIPASE Exact Mass 299.061614 g/mol
LIPASE Monoisotopic Mass 299.061614 g/mol
LIPASE Topological Polar Surface Area 74.8 Ų
LIPASE Heavy Atom Count 21
LIPASE Formal Charge 0
LIPASE Complexity 439
LIPASE Isotope Atom Count 0
LIPASE Defined Atom Stereocenter Count 0
LIPASE Undefined Atom Stereocenter Count 0
LIPASEDefined Bond Stereocenter Count 0
Undefined Bond Stereocenter Count 0
LIPASE Covalently-Bonded Unit Count 1
LIPASE Compound Is Canonicalized Yes
LIPASE Hazard Classes and Categories
Acute Tox. 4 (78.57%)
Skin Irrit. 2 (21.43%)
Eye Irrit. 2 (100%)
STOT SE 3 (14.29%)
Lipase
A computer-generated image of a type of pancreatic lipase (PLRP2) from the guinea pig. PDB: 1GPL.A lipase (/ˈlaɪpeɪs/, /-peɪz/) is any enzyme that catalyzes the hydrolysis of fats (lipids).[1] Lipases are a subclass of the esterases.Lipases perform essential roles in digestion, transport and processing of dietary lipids (e.g. triglycerides, fats, oils) in most, if not all, living organisms. Genes encoding lipases are even present in certain viruses.[2][3]Most lipases act at a specific position on the glycerol backbone of a lipid substrate (A1, A2 or A3)(small intestine). For example, human pancreatic lipase (HPL),[4] which is the main enzyme that breaks down dietary fats in the human digestive system, converts triglyceride substrates found in ingested oils to monoglycerides and two fatty acids.Several other types of lipase activities exist in nature, such as phospholipases [5] and sphingomyelinases;[6] however, these are usually treated separately from “conventional” lipases.Some lipases are expressed and secreted by pathogenic organisms during an infection. In particular, Candida albicans has many different lipases, possibly reflecting broad-lipolytic activity, which may contribute to the persistence and virulence of C. albicans in human tissue.[7]
Contents
1 Structure and catalytic mechanism -> LIPASE
2 Physiological distribution -> LIPASE
3 Human lipases -> LIPASE
4 Industrial uses -> LIPASE
5 Diagnostic use -> LIPASE
6 Medical use -> LIPASE
7 Additional images -> LIPASE
8 See also -> LIPASE
9 References -> LIPASE
10 External links -> LIPASE
Structure and catalytic mechanism -> LIPASE
A diverse array of genetically distinct lipase enzymes are found in nature, and they represent several types of protein folds and catalytic mechanisms. However, most are built on an alpha/beta hydrolase fold[8][9][10][11] and employ a chymotrypsin-like hydrolysis mechanism using a catalytic triad consisting of a serine nucleophile, a histidine base, and an acid residue, usually aspartic acid.[12][13]
Physiological distribution -> LIPASE
Lipases are involved in diverse biological processes which range from routine metabolism of dietary triglycerides to cell signaling[14] and inflammation.[15] Thus, some lipase activities are confined to specific compartments within cells while others work in extracellular spaces.In the example of lysosomal lipase, the enzyme is confined within an organelle called the lysosome.Other lipase enzymes, such as pancreatic lipases, are secreted into extracellular spaces where they serve to process dietary lipids into more simple forms that can be more easily absorbed and transported throughout the body.Fungi and bacteria may secrete lipases to facilitate nutrient absorption from the external medium (or in examples of pathogenic microbes, to promote invasion of a new host).Certain wasp and bee venoms contain phospholipases that enhance the effects of injury and inflammation delivered by a sting.As biological membranes are integral to living cells and are largely composed of phospholipids, lipases play important roles in cell biology.Malassezia globosa, a fungus thought to be the cause of human dandruff, uses lipase to break down sebum into oleic acid and increase skin cell production, causing dandruff.[16]
Human lipases -> LIPASE
The main lipases of the human digestive system are pancreatic lipase (PL) and pancreatic lipase related protein 2 (PLRP2), which are secreted by the pancreas. Humans also have several related enzymes, including hepatic lipase, endothelial lipase, and lipoprotein lipase. Not all of these lipases function in the gut (see table).Name Gene Location Description Disorder bile salt-dependent lipase BSDL pancreas, breast milk aids in the digestion of fats pancreatic lipase PNLIP digestive juice In order to exhibit optimal enzyme activity in the gut lumen, PL requires another protein, colipase, which is also secreted by the pancreas.[17]lysosomal lipase LIPA interior space of organelle: lysosome Also referred to as lysosomal acid lipase (LAL or LIPA) or acid cholesteryl ester hydrolase Cholesteryl ester storage disease (CESD) and Wolman disease are both caused by mutations in the gene encoding lysosomal lipase.[18]hepatic lipase LIPC endothelium Hepatic lipase acts on the remaining lipids carried on lipoproteins in the blood to regenerate LDL (low density lipoprotein).lipoprotein lipase LPL or “LIPD” endothelium Lipoprotein lipase functions in the blood to act on triacylglycerides carried on VLDL (very low density lipoprotein) so that cells can take up the freed fatty acids. Lipoprotein lipase deficiency is caused by mutations in the gene encoding lipoprotein lipase.[19][20] hormone-sensitive lipase LIPE intracellular gastric lipase LIPF digestive juice Functions in the infant at a near-neutral pH to aid in the digestion of lipids endothelial lipase LIPG endothelium – -pancreatic lipase related protein 2 PNLIPRP2 or “PLRP2” – digestive juice – pancreatic lipase related protein 1 PNLIPRP1 or “PLRP1” digestive juice Pancreatic lipase related protein 1 is very similar to PLRP2 and PL by amino acid sequence (all three genes probably arose via gene duplication of a single ancestral pancreatic lipase gene). However, PLRP1 is devoid of detectable lipase activity and its function remains unknown, even though it is conserved in other mammals.[21][22] -lingual lipase ? saliva Active at gastric pH levels. Optimum pH is about 3.5-6. Secreted by several of the salivary glands (Ebner’s glands at the back of the tongue (lingua), the sublingual glands, and the parotid glands) -Other lipases include LIPH, LIPI, LIPJ, LIPK, LIPM, LIPN, MGLL, DAGLA, DAGLB, and CEL. There also are a diverse array of phospholipases, but these are not always classified with the other lipases.
Industrial uses -> LIPASE
Lipases serve important roles in human practices as ancient as yogurt and cheese fermentation. However, lipases are also being exploited as cheap and versatile catalysts to degrade lipids in more modern applications. For instance, a biotechnology company has brought recombinant lipase enzymes to market for use in applications such as baking, laundry detergents and even as biocatalysts[23] in alternative energy strategies to convert vegetable oil into fuel.[24][25] High enzyme activity lipase can replace traditional catalyst in processing biodiesel, as this enzyme replaces chemicals in a process which is otherwise highly energy intensive,[26] and can be more environmentally friendly and safe. Industrial application of lipases requires process intensification for continuous processing using tools like continuous flow microreactors at small scale.[27][28] Lipases are generally animal sourced, but can also be sourced microbially[citation needed].
Diagnostic use -> LIPASE
Blood tests for lipase may be used to help investigate and diagnose acute pancreatitis and other disorders of the pancreas.[29] Measured serum lipase values may vary depending on the method of analysis.
Medical use -> LIPASE
Lipase can also assist in the breakdown of fats into lipids in those undergoing pancreatic enzyme replacement therapy (PERT). It is a key component in Sollpura (Liprotamase).[30][31]
Additional images -> LIPASE
Lipase is an enzyme that breaks down triglycerides into free fatty acids and glycerol. Lipases are present in pancreatic secretions and are responsible for fat digestion. There are many different types of lipases; for example, hepatic lipases are in the liver, hormone-sensitive lipases are in adipocytes, lipoprotein lipase is in the vascular endothelial surface, and pancreatic lipase in the small intestine. Understanding lipase is crucial for understanding the pathophysiology of fat necrosis and is clinically significant in the understanding of acute and chronic pancreatitis. The role of lipase is also crucial in the mechanism of some medications indicated for lowering cholesterol. This review will explore the function, pathophysiology, and clinical significance of the lipase enzyme.[1]
Molecular
The lipase group of enzymes is built on alpha and beta hydrolase folds. They work by employing chymotrypsin-like hydrolysis, which uses a histidine base, a serine nucleophile, and aspartic acid.
Function -> LIPASE
Lipase is an enzyme that breaks down triglycerides into free fatty acids and glycerol. Lipases are present in pancreatic secretions and are responsible for fat digestion. Lipases are enzymes that play a crucial role in lipid transport. There are many different types of lipases; hepatic lipases are in the liver, hormone-sensitive lipases are in adipocytes, lipoprotein lipase is in the vascular endothelial surface, and pancreatic lipase is in the small intestine, each serving individual functions. Hepatic lipase in the liver is responsible for degrading the triglycerides that remain in intermediate density lipoprotein (IDL). Hormone-sensitive lipase is found within fat tissue and is responsible for degrading the triglycerides that are stored within adipocytes. Lipoprotein lipase is found on the vascular endothelial surface and is responsible for degrading triglycerides that circulating from chylomicrons and VLDLs. Pancreatic lipase is found within the small intestine and is responsible for degrading dietary triglycerides. [2] Hepatic lipase plays a crucial role in the formation and delivery of low-density lipoprotein(LDL). LDL is formed by the modification of intermediate density lipoprotein in the peripheral tissue and liver by hepatic lipase. These LDL particles are taken up, or endocytosed, via receptor-mediated endocytosis by target cell tissue. LDL serves to ultimately transport cholesterol from the liver to peripheral tissue.[3]
Pathophysiology -> LIPASE
Fat necrosis occurs enzymatically and non-enzymatically. In acute pancreatitis, saponification of peripancreatic fat occurs. During traumatic events, such as physical injury in breast tissue, non-enzymatic fat necrosis takes place. This is due to the damage to fat cells causing the release of lipase, leading to triglyceride breakdown, and causing the release of fatty acids. These fatty acids are charged negatively and once released in the bloodstream, bind to positively charged calcium ions. This process of salt formation between negatively charged fatty acids and positively charged calcium ions is called saponification.[4]Histologically, saponified cells appear as dead fat cells outlining the tissue, which do not contain peripheral nuclei. Saponification of the fatty acid and calcium ion combined on hematoxylin and eosin staining appears dark blue. [5]
Clinical Significance -> LIPASE
High levels of serum lipase may be indicative of pancreatitis. In the case of acute pancreatitis, diagnosis is based on results with two of the three criteria. The criteria used for diagnosis include acute epigastric pain radiating to the back, increased serum amylase, or increased lipase levels which are up to three times the upper limit of normal serum lipase levels. The latter is a more specific diagnostic marker than amylase or imaging with CT or MRI. Acute pancreatitis is due to autodigestion of pancreas by pancreatic enzymes, causing surrounding edema around the pancreas. Causes of this pathology include excessive ethanol use, gallstones, trauma, mumps, steroids, autoimmune disease, hypertriglyceridemia with levels above 1000 mg/dL, hypercalcemia, ERCP, Scorpion sting, or drugs such as nucleoside reverse transcriptase inhibitors, protease inhibitors, or sulfa drugs. Acute pancreatitis can lead to complications including pseudocyst, in which the pancreatic lining is composed of granulation tissue rather than epithelium, necrosis, abscess, infection, hemorrhage, hypocalcemia precipitation of calcium soaps, or organ failure including acute respiratory distress syndrome, shock, or renal failure.[6] Elevated serum levels of lipase and amylase may or may not also be present in chronic pancreatitis, in contrast to acute pancreatitis where serum lipase is almost always elevated. Chronic pancreatitis is due to chronic inflammation, calcification, and atrophy of the pancreas. The primary causes of this pathology include chronic alcohol abuse in adults and genetic predisposition such as cystic fibrosis in children. It can also be due to idiopathic causes. Complications of chronic pancreatitis include deficiency of pancreatic enzymes and pseudocysts. Pancreatic insufficiency usually occurs when there is less than ten percent of pancreatic function remaining, due to a deficiency in pancreatic enzymes contained within the pancreas to digest fats such as lipase. This pancreatic enzyme deficiency leads to clinical manifesions of steatorrhea, as fat is not absorbed properly in the small intestine and it is instead excreted. Because of this inability to absorb fats properly, this can also clinically manifest as fat-soluble vitamin deficiency of vitamins A, D, E, and K. Pancreatic insufficiency can also lead to diabetes mellitus, due to lack of sufficient insulin release from pancreatic tissue. [7] Clinically, orlistat is a medication used for weight loss that acts on lipase. Specifically, this medication inhibits pancreatic and gastric lipases. This inhibition of lipase leads to reduced breakdown and absorption of dietary fats. This can lead to side effects as a consequence of decreased absorption of fats, such as decreased absorption of fat-soluble vitamins A, D, E, and K. Side effects also include abdominal pain, frequent bowel movements or bowel urgency, and flatulence.[8]Some cholesterol-lowering medications act on lipases. Fibrates, such as bezafibrate, gemfibrozil, and fenofibrate, work by activating Peroxisome prolifeator-activated receptor alpha(PPAR-alpha), and upregulating lipoprotein lipase, which leads to a decrease in serum triglyceride levels along with induction of increased synthesis of HDL. Fibrates are clinically indicated primarily for lowering triglycerides. Side effects of fibrates include cholesterol gallstones, rhabdomyolysis, especially if used with statins, and increased LDL.[9]Niacin, or vitamin B3, is another cholesterol-lowering medication that acts on lipase. Specifically, lipase acts to inhibit hormone-sensitive lipase, which leads to inhibition of VLDL synthesis in the liver. Niacin is clinically indicated primarily for increasing HDL levels. Side effects erythema and flushing of the upper body, increased glucose levels, increased uric acid levels, acanthosis nigricans, and pruritus.[10]A lipase test measures the level of a protein called lipase in your blood.Lipase helps your body absorb fats. It’s released by the pancreas, a long, flat gland between your stomach and spine.When your pancreas is inflamed or injured, it releases more lipase than usual. Your doctor may want to find out the level of this protein in your blood to find how your pancreas is doing.A lipase test may also be referred to as a serum lipase or LPS.
What Conditions Can This Test Find?
A doctor will order a lipase test if she suspects that you may have acute pancreatitis — an inflammation of the pancreas that causes abdominal pain.The following symptoms can be a sign of pancreas inflammation:Severe abdominal or back pain,Fever,Loss of appetite,Nausea The test may also be used to monitor your pancreas if you’ve already been diagnosed with acute (sudden, severe) or chronic (ongoing) pancreatitis. It can find out whether lipase levels are increasing or decreasing. It can also be used to find out whether a treatment is working well.Sometimes, a lipase test will also be used to monitor other conditions including:Peritonitis (inflammation of the lining of your inner abdominal wall) Strangulated or infarcted bowel (bowel that has restricted blood supply) Pancreatic cyst Cystic fibrosis (an inherited disease in which thick mucus can damage organs) Crohn’s disease (inflammation of your digestive tract) Celiac disease (triggered by the protein gluten, your immune system attacks your small intestine)
How Do I Prepare?
If you have a lipase test scheduled ahead of time, you’ll need to fast.You’ll likely be asked to stop eating or drinking anything other than water for 8 to 12 hours beforehand.Your doctor may also ask you to stop taking some medications that can affect the test results. Be sure she knows all the prescription medications, over-the-counter meds, and supplements you take.
What Happens During a Test?
In a lipase test, a lab tech will take a small blood sample. He will likely put a band around your upper arm to help make your veins easier to find.He will then insert a needle into one of your veins. After enough blood goes into a tube, the band will come off and he’ll take out the needle. He’ll put a bandage on where the needle went in.
What Do the Results Mean?
A high level of lipase in the blood indicates that you may have a condition affecting the pancreas.Normal levels vary slightly between labs, so you and your doctor will look at the ranges given with your results to figure out how your lipase levels compare with the normal.In acute pancreatitis, levels are often 5 to 10 times higher than the highest reference value. Other conditions can also cause slightly increased lipase levels, including:
Lipase Tests
Email this page to a friend Print Facebook Twitter Pinterest
What is a lipase test?
Lipase is a type of protein made by your pancreas, an organ located near your stomach. Lipase helps your body digest fats. It’s normal to have a small amount of lipase in your blood. But, a high level of lipase can mean you have pancreatitis, an inflammation of the pancreas, or another type of pancreas disease. Blood tests are the most common way of measuring lipase.
Other names: serum lipase, lipase, LPS
What is it used for?
A lipase test may be used to:
Diagnose pancreatitis or another disease of the pancreas
Find out if there is a blockage in your pancreas
Check for chronic diseases that affect the pancreas, including cystic fibrosis
Why do I need a lipase test?
You may need a lipase test if you have symptoms of a pancreas disease. These include:
Nausea and vomiting
Diarrhea
Severe back pain
Severe abdominal pain
Fever
Loss of appetite
You may also need a lipase test if you certain risk factors for pancreatitis. These include:
A family history of pancreatitis
Diabetes
Gallstones
High triglycerides
Obesity
You may also be at a higher risk if you are a smoker or heavy alcohol user.
What happens during a lipase test?
A lipase test is usually in the form of a blood test. During a blood test, a health care professional will take a blood sample from a vein in your arm, using a small needle. After the needle is inserted, a small amount of blood will be collected into a test tube or vial. You may feel a little sting when the needle goes in or out. This usually takes less than five minutes.Lipase can also be measured in urine. Usually, a lipase urine test can be taken at any time of day, with no special preparation needed.
Will I need to do anything to prepare for the test?
You may need to fast (not eat or drink) for 8-12 hours before a lipase blood test. If your health care provider has ordered a lipase urine test, be sure to ask if you need to follow any special instructions.
Are there any risks to the test?
There is very little risk to having a blood test. You may have slight pain or bruising at the spot where the needle was put in, but most symptoms go away quickly.There are no known risks to a urine test.
What do the results mean?
A high level of lipase may indicate:
Pancreatitis
A blockage in the pancreas
Kidney disease
Peptic ulcer
A problem with your gall bladder
A low level of lipase may mean there is damage to cells in the pancreas that make lipase. This happens in certain chronic diseases such as cystic fibrosis.If your lipase levels are not normal, it doesn’t necessarily mean you have a medical condition needing treatment. Certain medicines, including codeine and birth control pills, can affect your lipase results. If you have questions about your lipase test results, talk to your health care provider.
Is there anything else I need to know about a lipase test?
A lipase test is commonly used to diagnose pancreatitis. Pancreatitis can be acute or chronic. Acute pancreatitis is a short-term condition that usually goes away after a few days of treatment. Chronic pancreatitis is a long-lasting condition that gets worse over time. But it can be managed with medicine and lifestyle changes, such as quitting drinking. Your health care provider may also recommend surgery to repair the problem in your pancreas.
Lipase
lipase (CSL) came out with the highest catalytic activity, thereby suggesting that the catalytic activities depend mainly on the lipase origin.
Uses
Most people do not need additional lipase. However, people with the following conditions may find lipase supplements helpful.
Precautions
Side effects may include nausea and stomach upset. High doses of lipase may exacerbate symptoms of cystic fibrosis. Scientists do not know enough about the effects of lipase during pregnancy or breastfeeding, so speak with your doctor before taking lipase.
Lipaz
Mülk Ad Mülk Deer Referans
Lipaz (LIPASE) Moleküler Arlk 299,3 g / mol
Lipaz (LIPASE) XLogP3-AA 3.5
Lipaz (LIPASE) Hidrojen Ba Donör Says 2
Lipaz (LIPASE) Hidrojen Ba Alc Says 4
Lipaz (LIPASE) Dönebilen Bond Says 3
Lipaz (LIPASE) Tam Kütle 299.061614 g / mol
Lipaz (LIPASE) Monoizotopik Kütle 299.061614 g / mol
Lipaz (LIPASE) Topolojik Polar Yüzey Alan 74,8 Ų
Lipaz (LIPASE) Ar Atom Says 21
Lipaz (LIPASE) Resmi Ücret 0
Lipaz (LIPASE) Karmakl 439
Lipaz (LIPASE) zotop Atom Says 0
Lipaz (LIPASE) Tanml Atom Stereocenter Says 0
Lipaz (LIPASE) Tanmsz Atom Stereo Merkez Saym 0
Lipaz (LIPASE) Defined Bond Stereocenter Count 0
Tanmsz Ba Stereocenter Says 0
Lipaz (LIPASE) Kovalent Bal Birim Says 1
Lipaz (LIPASE) Bileii Kanonikletirilmitir Evet
Kobay pankreatik Lipaz (LIPASE) ilikili protein 2 (PDB 1GPL).
Lipaz(LIPASE), lipitlerin ester balarnn hidrolizini katalizleyen bir enzimdir. Lipazlar (LIPASE) esterazlarn bir alt snfdr.Lipazlar(LIPASE), çou canlda gdasal lipitlerin (yani trigliseritlerin) sindirimi, tanmas ve ilenmesinde önemli rol oynarlar. Baz virüslerde dahi Lipaz (LIPASE) genleri bulunur.
çindekiler
1.lev ->Lipaz (LIPASE)
2.Yap ->Lipaz (LIPASE)
3.Fizyolojik dalm ->Lipaz (LIPASE)
4.nsanlarda lipazlar ->Lipaz (LIPASE)
5.Endüstriyel kullanmlar ->Lipaz (LIPASE)
lev ->Lipaz (LIPASE)
Çou Lipaz(LIPASE) bir lipit substratn gliserol omurgasnn belli konumlarnda etkir. nsanlarda sindirim sisteminde yalar sindirmekten sorumlu esas enzim olan pankreatik Lipaz(LIPASE) örneinde, enzim, yalarda bulunan trigliseritleri monogliseritlere ve ya asitlerine dönütürür.FosfoLipaz ve sfingomiyelinazlar da saylrsa doada çok büyük sayda Lipaz(LIPASE) vardr.
Yap ->Lipaz (LIPASE)
Amino asit dizisi bakmndan birbirinden farkl çok çeitli Lipazlar(LIPASE) vardr, bunlar protein yaplar ve katalitik yaplar bakmndan incelendiinde dahi birkaç tipten oluurlar. Bunlarn çou alfa/beta hidrolaz katlanmasna sahiptirler (bkz resim). Kullandklar hidroliz mekanizmas kimotripsininkine benzer, bir serin nükleofil, bir asit kalnt (genelde aspartik asit) ve bir histidinden oluur. Gram negatif bakteriler tarafndan üretilen çou Lipaz(LIPASE), biyolojik olarak aktif biçimlerine kavuabilmek için, doru katlanmalarn salayan, kendilerine has bir yardmc proteine gerek duyarlar.
Fizyolojik dalm ->Lipaz (LIPASE)
Lipazlar (LIPASE) gdasal trigliseritlerin rutin metabolizmasndan, sinyal transdüksiyonu ve enflamasyona kadar çok çeitli biyolojik süreçlerde yer alrlar. Baz Lipazlar (LIPASE) hücre içinde belli bölmeler ile snrldr, dierleri ise hücre dnda mekanlarda ilev görürler.Lisozomal Lipaz(LIPASE) durumunda, enzim lizozom denen organele snrlanmtr.Baka Lipazlar(LIPASE), pankreatik Lipaz(LIPASE) gibi, hücre dna salglanr ve orada gdasal lipitleri daha basit moleküllere dönütürürler, vücut tarafndan daha kolay emilebilmeleri ve vücut içinde daha kolay tanabileleri için.Mantar ve bakterilerin salgladklar Lipazlar(LIPASE) ortamdaki besinleri daha kolay içlerine alabilmelerini salar. Patojenik mikroplarda ise yeni bir konak organizmay daha kolay istila edebilmeyi salar.Baz ar ve eekars zehirlerinde bulunan fosfolipazlar, sokmann neden olduu yara ve enflamasyonun daha etkili olmasn salar.Biyolojik membranlar hücrenin parças olduklar için lipazlar(LIPASE) hücre biyolojisinde önemli rol oynarlar.
nsanlarda lipazlar ->Lipaz (LIPASE)
nsan sindirim sisteminin balca lipazlar(LIPASE) mide tarafndan salglanan gastrik lipaz(LIPASE) ve pankreas tarafndan salglanan pankreatik lipaz(LIPASE) ve pankreatik lipazla(LIPASE) ilikili protein 2 (PLRP2)’dr. nsanlarda ayrca bunlarla ilikili birkaç enzim daha vardr, hepatik lipaz(LIPASE), endotel lipaz(LIPASE) ve lipoprotein lipaz(LIPASE) olmak üzere. Bu lipazlarn(LIPASE) hepsi sindirim sistemi ile ilgili deildir. (bkz. tablo) Name Gen Konum Tarif Bozukluk pankreatik lipaz(LIPASE) PNLIP sindirim svs En iyi enzim etkinliini elde etmek için pankreatik lipaz(LIPASE), pankreas tarafndan salglanan, kolipaz adl baka bir proteine gerek duyar[1].Eer pankreatik lipaz(LIPASE) düzeyleri fazla artarsa pankreatit geliir ve pankreas iflas eder.lizozomal lipaz(LIPASE) LIPA Lizozomun içi Lizozomal asit lipaz(LIPASE) veya kolesteril ester hidrolaz olarak da bilinir.Kolesteril ester depo hastal (CESD) ve Wolman hastal Lizozomal lipaz(LIPASE) genindeki mutasyonlardan kaynaklanr.[2]hepatik lipaz(LIPASE) LIPC endotel Hepatik lipaz, kandaki lipoproteinlerdeki lipitler üzerine etkir, düük younluklu lipoproteinler (LDL) oluturur .lipoprotein lipazLPL veya “LIPD”endotel Lipoprotein lipaz, VLDL tarafndan tanan trigliseritleri hidroliz ederek hücrelerin ya asitleri elde etmelerini salar.Lipoprotein lipaz(LIPASE) eksiklii lipoprotein lipaz(LIPASE) genindeki mutasyonlardan kaynaklanr.[3][4]hormon duyarl lipaz(LIPASE) LIPE hücre içi gastrik lipaz(LIPASE)/lingal lipaz(LIPASE) LIPF sindirim svs nötür pH’de lipidlerin sindirimine yardm etmek için bebeklerde bulunur. endotel lipaz(LIPASE) LIPG endotel pankreatik lipaz(LIPASE) ilikili protein 2 PNLIPRP2 veya “PLRP2” sindirim svs pankreatic lipaz(LIPASE) ilikili protein 1 PNLIPRP1 veya “PLRP1” sindirim svs pankreatic lipaz(LIPASE) ilikili protein 1; PLRP2 ve Pankreatik lipaz(LIPASE)’a amino asit dizisi olarak çok benzer (üç gen muhtemelen atasal bir pankreatik lipaz(LIPASE) geninin, gen ikileme olaylar ile türediler). Ancak, PLRP1 ölçülebilir bir lipaz(LIPASE) aktivitesinde yoksundur ve ilevi bilinmemektedir, baka memelilerde korunmu olmasna ramen.[5][6].Dier lipazlar(LIPASE) arasnda LIPH, LIPI, LIPJ, LIPK, LIPM, LIPN, MGLL, DAGLA, DAGLB, ve CEL saylabilir.Ayrca çok sayda fosfolipaz da vardr ama bunlar her zaman dier lipazlarla(LIPASE) snflandrlmazlar.
Endüstriyel kullanmlar ->Lipaz (LIPASE)
Mantar ve bakterilerden elde edilen lipazlar(LIPASE) eski çalardan beri yourt ve peynir yapmnda önemli rol oynamlardr. Ancak, bunlarn yan sra, modern uygulamalarda lipazlar(LIPASE) lipitlerin ykm için kullanlan ucuz ve çok yönlü katalizörler olarak deerlendirilir. Örnein, bir biyoteknoloji irketi, ekmek ürünleri ve çamar tozu üretmek ve bitkisel yalar yakta dönütürmek gibi amaçlar için rekombinant lipaz(LIPASE) enzimlerini pazarlamaktadr.Ya sindirimine katlan enzime lipaz(LIPASE) denmektedir. Dier ismiyle pankreatik lipaz(LIPASE) olarak da bilinen bu enzim pankreas üzerinden salanmaktadr. Karn bölgesinin arka ksmnda bulunan pankreasn görevi ise, diyet yalarnn belirli oranda bileenleri üzerinden parçalanmasna yardmc olmaktr. Bir kanal araclyla pankreas üzerinden salglanan lipaz(LIPASE), salkl insan vücudundaki deerin yakalanmasna olanak verir. Özellikle lipaz(LIPASE) deerinin düzenli ekilde test edilebilmesi, Pankreas hastalklarnn tehisi ile beraber organ ilevinin deerlendirilmesinde önemli bir potansiyel ekil etmektedir. Böylece hastalklar önlenebilir ve yaanabilecek olas problemlere kar önlem alnabilir.Bu dorultuda salkl bir yaam sürdürülebilmesi noktasndaki lipaz(LIPASE) deeri belli seviyelerde bulunmaldr. Lipaz(LIPASE) normal deeri ise 10 – 140 aralk birimi olarak öne çkyor. Baka birimlerle ölçüm üzerinden ele alnd zaman ise, 0.17 – 2.3 mckat/L eklinde ifade edilmektedir. Deiik ölçüm birimleri kullanld için bu deerler laboratuvarlarda farkllk yaratabilmektedir. Ancak ortak ekilde belli bir standardn her insan için lipaz(LIPASE) enzimi üzerinden öne çktn söylemek mümkün.Öncelikle yükseklii açsndan ele alnd zaman lipaz(LIPASE)n normalin üzerinde bulunmas tek bana dahi önemli sorunlar yaratabilmektedir. Vücutta lipaz(LIPASE) yükseklii ile beraber belli bal baz hastalklar ortaya çkabilir. Bu hastalklar insan sal noktasnda ciddi risk potansiyeli tekil etmektedir. Zaman içerisinde insan saln tehdit eden ve ölümcül sorunlar yaratabilecek bir noktaya çkarabilmektedir. Tabii lipaz(LIPASE) deerinin tek bana ölçülmesi bu hastalklar kesin bir tehis salamaz. Bu durum belli bal baz sindirim sorunlarnn da belirtisi olarak öne çkabilmektedir. Mutlaka detayl ve eksiksiz ekilde aratrma yaplarak teknikler ortaya çkarlmaldr.Lipaz(LIPASE) deerinin yükselmesi ya da dümesi çok ciddi hastalklar ortaya çkarabilmektedir. Bu hastalklar zaman içerisinde ölümcül boyuta ulaabilir. Ancak kiinin kendi gündelik yaamn içerisinde alabilecei önlemler, lipaz(LIPASE) deerini salkl biçimde vücutta denge bulmasna olanak verir.
– Karacier ve pankreas korumak için alkolden uzak durulmaldr.
– Gün içerisinde mutlaka en az 2 ya da 3 litre kadar su içilmelidir.
– Düzenli ekilde doktor kontrolü salanmaldr.
– Kiisel olarak dokunan ilaçlardan uzak durulmaldr.
– Sigaradan uzak durulmaldr.
Bu gibi belli bal baz önlemleri almak suretiyle lipaz(LIPASE) deerinin vücut içerisinde dengeli kalmasna olanak verebilirsiniz. Aksi takdirde düüklüü ya da yükseklii üzerinden istenmeyen hastalklar ile kar karya kalmak mümkün.Lipazlar(LIPASE) (EC.3.1.1.3, triaçilgliserol açil hidrolaz) hayvansal ve bitkisel yalarn normal koullar altnda tersinir hidrolizini katalizleyen enzimlerdir. Bunun dnda esterifikasyon, transesterifikasyon gibi reaksiyonlar da katalizlemektedir. Bu enzim dünya çapndaki enzim satlarnn sadece %4’lük ksmna sahiptir (Paiva ve arkadalar, 2000; Balcao ve Malcata, 1998). Burada lipazlarn(LIPASE) ekonomik açdan deerinin anlalamad bariz bir ekilde görülmektedir ve bu çalmalarn sanayiye yansmas için belirli bir süre gerekmektedir. Ayrca enzimin maliyeti yüksektir. Enzimlerin sanayide kullanmnn yaygnlamasn engelleyen en önemli nedenler ise düük dayanm, aktivite ve seçicilikleridir. Bu sebeple, son yllarda, lipazlarn(LIPASE) hidroliz ve sentez reaksiyonlarndaki katalitik özelliklerinin gelitirilmesi için baz kimyasal ve fiziksel ilemlere tabi tutulmas gündeme gelmitir. Buna ilave olarak moleküler biyoloji yolu ile enzimin maliyeti de düürülebilir. Böylece de genetik özellikleri gelitirilmi olan lipazn(LIPASE) büyük miktarlarda üretimi salanabilir (Villeneuve ve arkadalar, 2000).Lipazlar hayvansal, bitkisel ve doal veya genetik olarak iyiletirilmi mikroorganizmalardan elde edilebilir. Bunlarn arasndan, kolay üretilmesi ve pek çok hidrolitik ve sentetik reaksiyonu katalizlemesinden dolay en fazla kullanm bulan ise mikrobiyal kaynakl lipazlardr. Lipaz tarafndan katalizlenmi olan reaksiyonlar doal metabolik reaksiyonlara benzemesinden dolay kimyasal reaksiyonlara oranla daha çevre dostu olarak tanmlanrlar. Düük aktivasyon enerjileri sebebiyle lipazn katalizledii reaksiyonlar daha düük scaklk ve notral pH gerektirir, enerji gereksinimi düüktür ve de ürün ve substratlara kar aktiviteleri çok yüksektir ve bu aktivite özellikle de substrat (ya)-su ara yüzeyinde en yüksek seviyeye çkmaktadr. Bu kavram ara yüzey aktivasyonu olarak tanmlanabilir. Bu sebeple, en yüksek aktivitelere, substrat için yüksek yüzey alanna ulald emülsiyon sistemlerinde ulalmaktadr. Enzimleri kimyasal reaksiyonlardan ayran en önemli özellikleri seçicilikleridir. Lipazn seçicilik özellii ise enzimin moleküler özellikleri, substratn yaps ve enzimin substrata balanmasn etkileyen faktörler tarafndan kontrol edilir. Lipazlarn ya asidi seçicilii, tbbi gdalar için ya üretimi ve yan besin deerini arttrmak için ya asitleri ile zenginletirmek için kullanlmaktadr.Lipaz spesifiklii üç temel grupta toplanr; pozisyon, substrat ve stereo seçicilik.Baz lipazlar ya asitleri ile gliserid arasndaki balar rasgele parçalar; gliserid molekülünün yerleimi önemli deildir. Candida rugosa, Cory mebacterium acnes, Chromobacterium spp. Ve Staphylococcus aureus gibi mikroorganizmalardan elde edilen lipazlar bunlara örnek Posisyon seçicilii olan lipazlar ise sadece sn-1, 3 pozisyonundaki yani dtaki ester balarn parçalar.Bu gruba örnek olarak ise Aspergillus niger, Mucor miehei,Rhizopus arrhizus ve Rhizopus delemar gibi organizmalardan elde edilen lipazlar verilebilir. Baz lipazlar ise ya asidinin zincir uzunluuna göre seçicidir. Mesela, Penicillium cyclopium lipaz uzun zincirli ya asitlerini parçalarken Aspergillus niger ve Aspergillus delemar lipazlar ise ksa zincirli ya asitlerine seçicilik gösterir. En son olarak ise ya asidi seçici lipazlar yer alr. Bunlar ise cis-9 pozisyonuna duyarldr. Geotrichum candidum lipaz cis-9 pozisyonunda çift ba içeren uzun ya asitlerine seçicidir.
GIDA SANAYNDE Lipazlar (LIPASE)
Lipaz enzimi gda sanayi de dahil olmak üzere pek çok sektörde kullanma sahiptir. Bu enzimin kullanm alanlar Tablo 1’de verilmitir. Son yllarda doal ürünlere olan ilginin artmasyla birlikte gda sanayinde geleneksel kimyasal ilemler yerine enzimlerin kullanm gündeme gelmitir. Günümüzde lipazlar peynir, tereya, sos ve çorba gibi birçok ürünün üretiminde oldukça yaygn bir ekilde kullanlmaktadr. talyan peynirlerinde tadn oluturulmas, Çedar peynirinde olgunlatrmann hzlandrlmas ve ilenmi mavi peynirde tadn iyiletirilmesi ilemleri lipaz enziminin yardmlaryla gerçekletirilir. Lipaz ilavesi ilk olarak ksa-zincirli (C4 C14) ya asitlerinin salnmasyla birlikte sabunsu tadn elde edilmesine yol açar. Lipazla ksmen hidrolize edilmi tereya, zenginletirilmi kaymaks tada sahip olup, patlam msr, sv yalar, kat yalar, tahllar, ekerlemeler, tüketime hazr gdalar ve unlu mamuller gibi çeitli gda maddelerine eklenmektedir. Lipazla modifiye edilmi kremalar,
kahve beyazlatclarna, ekerlemelere, hamurlara, çorbalara ve unlu mamullere süt tad katmas amac ile ilave edilmektedir. Süt yalarnn hidrolizi de lipaz tarafndan kontrol edilmektedir. Lipaz kullanmna yer veren süt sanayinde, lipaz konsantrasyonu, pH, scaklk ve emülsiyon miktardnn belirli deerlere ayarlanmas spesifik ya asitlerinin kontrollü salnmasna izin vermektedir. Allagelen kimyasal interesterifikasyon ilemiyle yaplmas mümkün olmayan bu ilem, ayn zamanda kötü tat oluturan spesifik ya asitlerinin de en aza indirilmesini salar. Ayrca farkl kaynaklardan elde edilen lipazlar farkl özellikler ve seçicilik gösterdiinden, istenilen özellikte ürün elde etmek için lipaz tipinin seçimi çok önem tamaktadr. Süt ya besinsel yalarn çok önemli bir kayna olmakla birlikte, yüksek oranlarda kolesterol ve koroner kalp hastalklarnn artmasnn sebebi olarak gösterilen birincil doymu ya asidi kalntlar ihtiva etmesi sebebiyle birkaç yldr salk açsndan zararl olarak görülmektedir. nsan diyetindeki doymu asitlerden kaynaklanan salk sorunlarnn balca sorumlular laurik, miristik ve palmitik asitlerder. Bunlarn tam tersine oleik asit (C18:1), kandaki kolesterol miktarn azaltmaktadr. (Balcao ve malcata, 1998). Bu nedenle, tada yapt etkilerin yannda lipaz, ya asidi kombinasyonlarnn deitirilmesi ve bu yolla besinsel kalitesinin arttrlmas amacyla süt yann ilenmesinde kullanlmaktadr. Lipaz, lipitlerde bulunan ester balarnn hidrolizini katalizleyen bir enzim türüdür. Lipazlar canllarda gda lipitlerinin sindirilmesi veya tanmas gibi ilevlerde rol oynarlar.
Lipaz (LIPASE) Nedir?
Vücudumuzda besinlerden alnan yalar yap talarna kadar parçalanrlar. Böylelikle vücutta kullanlabilir hale gelirler. Bu ilemlerden sorumlu olan enzim lipazdr. Lipaz enzimi ile trikliserid vücuda alnr ve sindirim kanalndaki yalar ya asitlerine ve gliserole dönütürülerek emilir hale gelir. Pankreas tarafndan üretilen enzim mile ile omurga arasnda yer almaktadr.Lipaz testinde enzimin kan seviyesi normal artlarda belirli aralklardadr. Bu enzimin belirli deerler üstüne çkmas veya altna dümesi durumunda baz hastalklar oluabilir. Bu sebeple düzenli tetkiklerle baklmas gerekir. Normal artlarda insanlarn kanlarnda az miktarda lipaz enzimi bulunur. Fakat lipaz deerinin gerekenden fazla çkmas halinde bu durum lipaz yükseklii eklinde adlandrlr. Lipaz testinin yüksek çkmas kiilerde akut veya kronik pankreatit gibi pankreas hastalklarnn oluumuna iarettir.
Lipaz (LIPASE) Kaç Olmaldr?
Lipaz (LIPASE) testi genellikle pankreas hastalklar veya baka hastalklarn tehisi için yaplan bir testtir. Enzimlerin kandaki deerlerini aratrr. Fakat baz durumlarda test olmas gereken deerden daha yüksek veya daha düük çkabilir.Salkl insanlarda serum lipaz seviyesi 10-140 U/L aralnda olmas gerekmektedir. Test sonucunda serum lipaz deerinin olmas gereken bu deerin altnda bulunmas durumunda pankreas organnn ilevini gereken düzeylerde yerine getirmedii veya kistik fibrozis gibi kronik bir hastaln oluumu anlamna gelebilir. Fakat kandaki bu düü tek bana yeterli olmaz. Test dnda fiziksel muayene de yaplmal ve tehis konulmaldr.Serum lipaz (LIPASE) düzeyinin olmas gereken düzeyden yüksek çkmas durumunda ise yine bir salk sorununa iaret eder. Lipaz seviyesinin yükselmesi safrakesesi ve pankreas hastalklar, pankreas kanserleri ve barsak hastalklarna iaret ediyor olabilir. Bu durumda kan testinin yannda radyolojik görüntüleme teknikleri de kullanlarak tehis konulabilir.
Yükseklii ve Düüklüü Nedenleri
Serum lipaz (LIPASE) seviyesinin 10-140 U/L deerinin üstünde çkmas durumuna lipaz yükseklii ad verilir. Bunun birçok nedeni bulunmaktadr. Lipaz yükseklii nedenleri aada belirtilmitir.
– Safra kesesi enfeksiyonu
– Pankreas kanseri
– Böbrek yetmezlii ve obezite
– Trigliserid yükseklii
– Mide hastalklar
Önemli miktarda düük lipaz seviyeleri pankreatik hücrelere zarar verebilir. Lipaz düüklüünün birkaç nedeni bulunmaktadr. Lipaz deerinin düüklüü nedenleri aada belirtilmitir.
– Kaltsal faktörler
– Mukus, ter ve sindirim svlarn üreten hücreleri etkileyerek salglarn kalnlamasna sebep olabilecek baz genetik hastalklar
Lipaz (LIPASE) nedir?
Lipaz, pankreastan salglanan svnn içerisinde yer alr ve bu salg ince barsaa iletilerek sindirimin tamamlanmasn salar. Sindirim için kullanlan pankreatik lipazn haricinde daha küçük miktarlarda karacierde hepatik lipaz, adipoz doku hücrelerinde hormona duyarl lipazlar, klcal damarlarn endotel yüzeylerinde lipoprotein lipazlar da yer alr. Pankreasta üretilen protein yapdaki lipazn kandaki seviyesi, basit bir kan testi ile kolaylkla ölçülebilir. Normal artlarda kanda az miktarda lipaz enziminin bulunmas normaldir. Fakat serum lipaz seviyesinin olmas gerekenin üzerinde bulunmas durumu lipaz yükseklii olarak adlandrlr ve genellikle akut veya kronik pankreatit gibi herhangi bir pankreas hastaln iaret eder. Bunun sebebi enzimin pankreastan salglanmas ve pankreasta herhangi bir yara veya inflamasyon bulunmas durumunda, salg bezinden normalin üzerinde lipaz enziminin salglanmasdr. Bunun haricinde pankreasn yeterli düzeyde çalp çalmad veya pankreas hastalklar ile kartrlabilecek dier hastalklara yönelik yaplan aratrmalar gibi durumlarda lipaz testi sklkla uygulanan kan testleri arasnda yer alr.
Lipaz (LIPASE) testi nasl yaplr?
Lipaz (LIPASE) testi, kan örnei alnarak basit bir ekilde yaplabilir. Bunun için koldan veya elin üzerinde bulunan herhangi bir uygun damardan ine yardmyla kan alnabilir. Alnan kan örnei ile lipaz haricinde farkl kan parametrelerinin de aratrlmas mümkündür. Yaplacak olan lipaz testi herhangi bir ciddi risk arz etmez, fakat tüm kan testlerinde olabilecei gibi hassas kiilerde ba dönmesi, baylma, tansiyon düüklüü gibi komplikasyonlar görülebilir. Özellikle ineden veya kan aldrmaktan korkan kiilerde bu durumlar çok daha yaygn ekilde gözlenir. Buna ek olarak kan örneini alan salk personelinin tecrübesi ve hastann damar yapsna göre deimekle birlikte baz kan testlerinde kan örneinin alnd bölgede ilik, enfeksiyon, kzarklk, morarma gibi durumlar da geliebilir. Bu tarz sorunlarn minimuma indirilebilmesi açsndan ilem tamamlandktan sonra steril bir pamuk kann alnd bölgeye 5-10 dakikalk bir süre boyunca bastrlmaldr.
Lipaz (LIPASE) testinin istenmi olduu hastalar, testin daha doru sonuçlar vermesi açsnda 8-10 saatlik bir açlk durumunda olmaldr. Bu nedenle testin uygulanmas için en doru zaman kahvalt öncesindeki sabah saatleridir. Ayrca kullanlan baz ilaçlar da test sonucunu etkileyebileceinden lipaz testi yaptracak olan hastalarn sürekli olarak kullanmakta olduu ilaçlar konusunda doktoruna bilgi vermesi gerekir.
Lipaz (LIPASE) testi hangi durumlarda yaplr?
Lipaz (LIPASE) testi tpta pek çok farkl hastala yönelik yaplan aratrmalarda, rutin kontrollerde veya çeitli semptomlarn nedenine yönelik yaplan tetkiklerde bavurulan bir kan testidir. Testin en yaygn olarak kullanld alanlar pankreas iltihab (pankreatit) veya dier pankreas hastalklarnn aratrlmas, pankreas salg yollarnda herhangi bir tkankln bulunup bulunmadnn aratrlmas, kistik fibrozis gibi pankreas da etkileyen kronik hastalklarn tan ve takip süreçlerinde lipaz testi sklkla uygulanr. Bunlarn yan sra hekimler tarafndan hastalarda görülen semptomlarn hangi salk sorununa bal olarak gelitiinin aratrlmasna yönelik olarak da lipaz testi, birtakm farkl kan testleri ile birlikte istenebilir. Bunlar çounlukla pankreas hastalklarn iaret eden semptomlar olmakla birlikte en yaygnlar unlardr:
Mide bulants ve kusma
iddetli bel ve karn ars,shal,Ate,tah kayb ve hzl verilen kilolar,Sürekli yorgunluk hissi ve enerji düüklüü
Yukardaki durumlarn haricinde 6 ayda bir veya yllk olarak uygulanan rutin kan testlerinde de lipaz düzeylerine baklabilir. Özellikle pankreas hastalklar açsndan risk grubunda yer alan, ailesinde pankreas hastal öyküsü bulunan bireyler, diyabet hastalar, safra kesesi talar ve tkanklklar bulunan hastalar, yüksek kolesterol ve trigliserid düzeylerine sahip bireyler ile obezite hastalarnda lipaz testi düzenli aralklarla tekrarlanmaldr. Test sonucunda herhangi bir yükseklie rastlanmas durumunda daha ileri tetkikler de uygulanarak durumun nedeni belirlenmeli ve tedavi süreci balatlmaldr.
Lipaz testi sonuçlar nasl deerlendirilir?
Pankreas hastalklar ve birtakm farkl hastalklarnn tehisinde veya pankreasn ilevinin deerlendirilmesinde kullanlan lipaz testi, enzimin birim hacimdeki kanda yer alan miktarnn aratrlmas eklinde yaplr. Salkl bireylerde serum lipaz seviyesi 10-140 U/L aralnda olmaldr. Yaplan kan testi sonucunda lipaz düzeyinin bu deerin altnda bulunmas, pankreas organnn ilevini yeterli düzeyde yerine getiremediini veya kistik fibrozis gibi kronik bir hastaln varln iaret ediyor olabilir. Fakat bu gibi durumlarn belirlenmesinde kandaki lipaz seviyesindeki küçük düülerin tek bana yeterli olmad, fiziksel muayene ve daha ileri tan testleri ile tannn desteklenmesi gerektii bilinmelidir. Serum lipaz düzeyinin referans aralklarnn üzerinde olmas durumu ise genellikle bir salk sorununu iaret eder. Lipaz seviyesinin yükselmesinde pankreas hastalklar, safra kesesi hastalklar, pankreas kanserleri, barsak hastalklar, baz mide hastalklar ile siroz, çölyak gibi pek çok hastalk rol oynayabilir. Bu nedenle lipaz yükseklii tespit edilen hastalarda daha ileri kan testleri ile radyolojik görüntüleme teknikleri uygulanarak sorunun kaynana yönelik detayl incelemeler yaplmaldr.
Lipaz (LIPASE) nasl düürülür?
Kandaki lipaz (LIPASE) seviyesi yüksek olan hastalarda kan deerlerinin normale döndürülmesi için, enzimdeki yükselmeye neden olan hastala yönelik olarak tedavi uygulanmaldr. Pankreatit veya kronik hastalklar bulunan kiilerde bu hastalklara yönelik olarak uygulanacak olan medikal tedaviye ek olarak birtakm farkl önlemler de alnmaldr. Obezite sorunu olan kiilerin salkl beslenme alkanlklar, diyet ve düzenli egzersiz ile birlikte ideal kilolarna ulamalar salanmaldr. Lipaz yükseklii bulunan hastalar sigara ve alkol kullanmndan mutlaka kaçnmaldr. Kolesterol ve trigliserid düzeyleri yüksek olan kiilerde hekim tarafndan gerekli görülmesi durumunda kolesterol düürücü ilaçlar kullanlmal, buna ek olarak az yal bir beslenme program uygulanmaldr. Safra kesesinde ta veya tkanklk sorunu yaayan bireyler hekimlerinin önermesi durumunda vakit kaybetmeden cerrahi operasyonlarn planlamaldr. Pankreasta kistleri olan hastalarda ise kistlerin iyi huylu mu yoksa kötü huylu mu olduunun aratrlmasna yönelik biyopsi ve kan tetkikleri uygulanmal, tedavi ve takip sürecine yant vermeyen tümörler uygun cerrahi teknikler yardmyla çkarlmaldr. Bu durumda çkarlan tümörler patolojik incelemeye gönderilerek kötü huylu olduunun tespit edilmesi halinde çevre doku ve organlara yaylm gösterip göstermedii konusunda ileri aratrmalar da uygulanmaldr.
Eer siz de lipaz (LIPASE) seviyenize uzun zamandr baktrmadysanz ve rutin bir kan testinden geçmek istiyorsanz bir salk kuruluuna bavurarak hekiminizden size kan testi uygulamasn isteyebilirsiniz. Yaplacak olan tetkikler sonucunda lipaz yükseklii, düüklüü veya herhangi farkl bir faktöre ilikin bozukluun tespit edilmesi durumunda daha ileri tan testlerinin uygulanmas sonucunda olas hastalklarnzn erken dönemde tespit edilerek tedavi edilmesini salayabilirsiniz. Bu ekilde ileride karlaabileceiniz çok daha ciddi boyutlu salk sorunlarnn önüne geçerek daha salkl bir yaam sürebilirsiniz.